Google Groups no longer supports new Usenet posts or subscriptions. Historical content remains viewable.
Dismiss
Ewolucja kaskady krzepnięcia krwi. Porażka ateisty!
4 views
Skip to first unread message
kk
May 3, 2012, 4:31:26 PM5/3/12
to
Z rozmowy z Ateistą.
„Here then is an example of how such "irreducible" mutual dependencies can
arise by evolution, illustrating the same process described by Muller in
1918. Miller's article goes into more detail and covers stages that I omit in
this shorter account. I am simply focused here on showing the evolution of
mutual dependencies, or interlocking complexity.
(A) Start with a system consisting simply of two proteins; the clot-maker
and the protease. The protease is "activated" by contact with tissue proteins
- as would happen when there is a break in a blood vessel. The activated
protease is then able to activate the clot-maker, and the clot is formed.
(B) Now have a gene duplication for the protease. This is a reasonably
common process in evolution; an entire section of the genome gets doubled; so
that now there are two genes, both producing the same protease protein. There
is no difference to the working of blood clotting; as all the proteins
involved are the same.
(C) Now have a small modification to one of the duplicated genes. There are
now two slightly different forms of the protease. Call them protease-A and
protease-B. Either one would manage fine for blood clotting. In that sense,
the system of three proteins is no longer irreducible; it has redundancy.
(D) Now suppose that there are mutations to protease-A which give it a
capacity to activate protease-B. That is, both proteins get activated at the
break in a vessel by contact with tissue proteins; but protease-B gets
additional activation from the activated protease-A. This kind of additional
activation can have some selective benefits, in speeding up the response of
the whole system.
(E) Finally, now that protease-B is activated by protease-A, it no longer
depends on activation from the tissue proteins, and further modifications can
reduce this activation pathway. This makes the „
Zacznijmy od kaskady.Najpierw o tekście, który wklepałeś: można go streścić
w ten sposób: najpierw istniały sobie dwa białka. Jedno tworzyło skrzep,
drugie regulowało jego powstawanie. Następnie następowały duplikacje i
mutacje, które doprowadziły do wyewoluowania kaskady krwi. Od razu przejdę do
rzeczy: autor, którego przytoczyłeś zdawał sobie sprawę, że blefuje, ponieważ
wiedział o czym pisze. Ty natomiast nic nie wiesz o kaskadzie, bo jak byś
wiedział, to byś zdawał sobie, że początkowy prekursor kaskady nie mógł się
składać z dwóch, a nawet kilku białek. Poniżej schemat działania kaskady
krzepnięcia i opis działania tego procesu. Dla twojej wyobraźni:
]http://www.qiagen.com/GeneGlobe/Pathways/Blood%20Coagulation%20Cascade.jpg
http://pl.wikipedia.org/wiki/Krzepnięcie_krwi
Osoczowe czynniki krzepnięcia
W węższym znaczeniu do osoczowych czynników krzepnięcia zalicza się:
czynnik I – fibrynogen
czynnik II – protrombina
czynnik III – tromboplastyna tkankowa
czynnik IV – zjonizowany wapń (Ca2+)
czynnik V – proakceleryna (czynnik chwiejny, ac-globulina)
czynnik VI – akceleryna (aktywny czynnik V)
czynnik VII – prokonwertyna (czynnik stabilny)
czynnik VIII – globulina przeciwkrwawiączkowa (czynnik przeciwhemofilowy A,
AHG)
czynnik IX – zwany czynnikiem Christmasa (czynnik przeciwhemofilowy B, PTC)
czynnik X – czynnik Stuarta–Prowera
czynnik XI – PTA (czynnik przeciwhemofilowy C, czynnik Rosenthala)
czynnik XII – czynnik Hagemana (czynnik kontaktowy)
czynnik XIII – stabilizujący włóknik (fibrynaza, FSF czynik Laki–Loranda,
transglutamidaza osoczowa)
prekalikreina – czynnik Fletchera
kininogen – czynnik Fitzgeralda
A teraz więcej szczegółów. Uważaj tylko, bo ci się zakręci w głowie.
„Analizując tak opisaną kaskadę krzepnięcia krwi, trudno jest nadal mówić o
dwóch drogach krzepnięcia. Przebieg kaskady krzepnięcia krwi dużo
precyzyjniej można opisać, dzieląc ją na kolejne etapy: fazę indukcji, fazę
wzmocnienia i fazę efektorową (ryc. 3.).
„(....)W myśl aktualnych poglądów w fazie indukcji dochodzi do odsłonięcia
czynnika tkankowego, który jest kofaktorem czynnika VIIa. (...). TF jest
białkiem błonowym, eksponowanym w komórkach głównie w miejscach fizycznie
oddzielonych od krążącej krwi, które jednak odgrywają kluczową rolę w
ochronie przed krwawieniem na skutek uszkodzenia tkanek.
(….) Ten otoczkowy wzór ekspresji TF oznacza, że tylko uszkodzenie naczynia
może zainicjować aktywację krzepnięcia krwi. Zgodnie z tą hipotezą w
prawidłowych warunkach komórki krwi i śródbłonka nie uwalniają czynnika
tkankowego.
Chociaż więc TF może być uwalniany w bezpośrednim sąsiedztwie naczyń
krwionośnych i krążącej w nich krwi, to jednak miejsce jego uwalniania jest
fizycznie oddzielone od krążącej krwi. Dlatego też w osoczu zdrowych osób
obserwuje się tylko śladowe stężenie TF. Te niewielkie ilości TF odgrywają
główną rolę w ciągłej generacji małych ilości aktywnych czynników: IX (IXa) i
X (Xa) .
Do bezpośredniego kontaktu TF obecnego w tkance podśródbłonkowej z krwią może
dojść na skutek uszkodzenia komórek śródbłonka przez uraz, zabieg operacyjny
lub uwolnione pod wpływem endotoksyny: TNF, interleukinę-1 (IL-1), czy też
dopełniacz, szczególnie jego składnik C5a . (….)Uszkodzenie śródbłonka,
będącego barierą oddzielającą czynnik tkankowy od krążącej krwi, umożliwia
połączenie się czynnika VII z jego kofaktorem – TF – i wytworzenie przy
współudziale jonów wapnia i fosfolipidów proteolitycznie aktywowanego
kompleksu . Funkcję aktywatora kompleksu TF/VIIa może pełnić wiele proteaz,
włącznie z aktywnymi czynnikami krzepnięcia: IXa, Xa, VIIa. Śladowa ilość
tych czynników krzepnięcia, krążąca fizjologicznie w ustroju, powoduje stały,
niski poziom aktywacji krzepnięcia krwi. Aktywacja czynnika IX poprzez
kompleks TF/VIIa rozpoczyna drugą fazę aktywacji krzepnięcia krwi – fazę
wzmocnienia.
Aktywny czynnik IX wraz z aktywnym czynnikiem VIII (VIIIa), jonami wapnia i
fosfolipidami (FL) tworzy kompleks zwany tenazą, którego zadaniem jest
aktywacja czynnika X. Aktywny czynnik X w obecności swego nieenzymatycznego
kofaktora – czynnika Va i fosfolipidów powierzchniowych tworzy kolejny
kompleks, zwany protrombinazą, proteolitycznie przekształcający protrombinę
do trombiny. Głównym źródłem fosfolipidów jest błona płytek krwi pełniących
rolę matrycy, na której tworzy się tenaza i protrombinaza. Początkowo
stężenie trombiny jest zbyt niskie, aby wytworzyć dostateczną ilość włóknika,
wystarcza jednak do aktywacji płytek krwi, czynników: V, VIII oraz IX,
tworząc układ dodatnich sprzężeń zwrotnych zwielokratniających jej generowaną
ilość.
W fazie efektorowej trombina rozszczepia cząsteczki fibrynogenu na monomery
fibryny i fibrynopeptydy A i B. Monomery fibryny polimeryzują, tworząc
zewnątrz- lub wewnątrznaczyniowo złogi fibryny, stabilizowane dwusiarczkowymi
wiązaniami, tworzonymi przy współudziale czynnika XIIIa. Powstający włóknik –
z jednej strony może być fizjologiczną reakcją naprawczą na uszkodzenie
ściany naczynia, z drugiej – poprzez tworzenie zakrzepów czynnikiem
uszkadzającym narządy. (...)
Czynnik XII jest glikoproteiną wielkości ok. 80 tys. daltonów. Podczas
aktywacji jednołańcuchowa cząsteczka czynnika XII jest dzielona na łańcuch
beta (β-XIIa), posiadający aktywność enzymatyczną, oraz łańcuch alfa (α-
XIIa), zawierający miejsce wiążące z fosfolipidami. Do jego aktywacji
dochodzi wówczas, gdy nastąpi kontakt czynników XII, XI, prekalikreiny i
wielkocząsteczkowego kininogenu z ujemnie naładowaną powierzchnią. Taką
powierzchnią może być szkło, kaolin. (….) Po przyłączeniu się czynnika XII
dochodzi do jego aktywacji na nie do końca poznanej drodze. Aktywacja
czynnika XII jest przyśpieszana na drodze dodatniego sprzężenia zwrotnego.
Zaktywowany czynnik XII przekształca zymogen – plazminogen w aktywny enzym,
plazminę. Czynnik XIIa przekształca prekalikreinę w kalikreinę, która również
zwrotnie może aktywować czynnik XII. Czynnik XIIa może wprawdzie słabo
aktywować także czynnik XI, który dalej aktywuje czynnik IX(....). Aktywacja
czynników kontaktu doprowadza nie tylko do aktywacji krzepnięcia, lecz przede
wszystkim rozpoczyna aktywację fibrynolizy, kininogenezy i układu
dopełniacza. Fizjologiczne zapoczątkowanie krzepnięcia krwi nie wymaga
udziału układu zaczynającego się aktywacją czynnika XII, ponieważ proces
aktywacji krzepnięcia jest zdominowany przez układ zależny od uwalniania
czynnika tkankowego i aktywacji czynnika VII
Oprócz czynnika XIIa plazminogen aktywują także uwalniany ze śródbłonka
aktywator typu tkankowego (t-PA) i aktywator typu urokinazy (u-PA). W
fizjologii aktywacja za pośrednictwem t-PA i u-PA ma większe znaczenie niż
aktywacja poprzez czynniki kontaktu.
Aktywacja fibrynolizy przeciwdziała w naturalny sposób procesowi
wykrzepiania. Jej zadaniem jest rozpuszczanie wewnątrznaczyniowych złogów
włóknika i utrzymanie drożności naczyń. Niekontrolowana może jednak
doprowadzić do obniżenia się krzepliwości krwi i powstaniu ryzyka krwotoku. W
przeciwieństwie do trombiny, która odcina od końca zasadowego fibrynogenu
fibrynopeptydy A i B, w wyniku czego powstają monomery fibryny, plazmina
rozcina wiązania w karboksylowym końcu cząsteczki alfa i kontynuuje hydrolizę
w innych loci, przyczyniając się w efekcie do powstania produktów degradacji
(FDP) – fragmentów X, Y, D czy E. Obecność FDP w krążeniu może istotnie
hamować hemostazę, zaburzając polimeryzację monomerów fibryny.
(….)”
http://images25.fotosik.pl/175/7dfd8f31ad558722.jpg
A teraz proszę zwrócić uwagę na zawiłości biochemicznych podstaw kontroli
powstawania skrzepu. Jeżeli coś by nawaliło, to skrzep by się nie utworzył,
lub zakrzepłaby cała krew w krwiobiegu. Autor, którego przytoczyłeś z iście
bajko pisarskim zacięciem chce komuś wmówić,że początkowy ewolucyjny
prekursor kaskady krzepnięcia krwi mógł się składać z jednego białka
tworzącego prymitywny skrzep i innego proteolitycznego, który go aktywuje.
Nie wspomniał o żadnej kontroli aktywacji różnych białek, które dbają o
prawidłową biogenezę skrzepu. Nie wspomniał, ponieważ dobrze wiedział, że są
to systemy nieredukowalnie złożone.
„(...)Kontrola aktywacji krzepnięcia krwi i fibrynolizy
Aktywację krzepnięcia krwi kontroluje i ogranicza szereg inhibitorów
hamujących bezpośrednio aktywność docelowych białek oraz układów
inhibitorowych działających na zasadzie ujemnego sprzężenia zwrotnego. Do
najważniejszych inhibitorów zalicza się antytrombinę III i kofaktor heparyny
II, które tworzą nieaktywny kompleks po połączeniu się z docelowym enzymem
(trombiną, aktywnymi czynnikami: IX, X, XI, XII). Do układów inhibitorowych
hamujących krzepnięcie krwi, działających na zasadzie ujemnego sprzężenia
zwrotnego należy układ białka C z kofaktorem – białkiem S, który na drodze
katalizowanej reakcji enzymatycznej inaktywuje aktywne czynniki V i VIII .
Inhibitor zależnej od czynnika tkankowego drogi krzepnięcia (TFPI) hamuje
krzepnięcie krwi zarówno bezpośrednio, jak i na zasadzie ujemnego sprzężenia
zwrotnego. TFPI bezpośrednio inaktywuje czynnik tkankowy (połączony w
kompleks z czynnikiem VIIa) i czynnik Xa, wytwarzając nieaktywny kompleks. Na
drodze ujemnego sprzężenia zwrotnego natomiast kompleks czynnika VIIa z TF
aktywuje czynnik X, który z kolei łączy się z TFPI, tworząc kompleks silnie
hamujący enzymatyczną aktywność kompleksu czynnika VIIa z TF .
Układ fibrynolizy kontrolowany jest na poszczególnych etapach aktywacji
przez szereg inhibitorów. Głównym inhibitorem plazminy jest alfa2-
antyplazmina. Aktywatory plazminogenu hamowane są przez ich inhibitory
(PAI-1, PAI-2). Inhibitor aktywowany przez trombinę (TAFI) z kolei ogranicza
fibrynolizę poprzez odcinanie C-końcowych reszt lizyny z fibryny, które są
niezbędne do wiązania t-PA i plazminogenu.
Skomplikowanie układu krzepnięcia krwi, będącego w łatwej do zachwiania
dynamicznej równowadze, stawia bardzo wysokie wymagania lekarzowi zajmującemu
się zapobieganiem, a szczególnie leczeniem powikłań krwotocznych i/lub
zakrzepowo-zatorowych. Szczegółowe poznanie mechanizmu aktywacji i kontroli
krzepnięcia krwi jest przy tym niezbędne. (….)”
profesor Piotr Radziwon i inni (praca zbiorowa)
Tutaj skoncentruję się na powstawaniu samego skrzepu. Autor, którego
zacytowałeś, puszczając wodze niezbyt bujnej wyobraźni stwierdził,że
ewolucyjny prekursor skrzepu mógł się składać z jednego białka kontrolowanego
przez inne. Później na ten temat napiszę więcej i podam odpowiednie cytaty,
teraz jednak, korzystając z opracowań Michaela Beheego, napisz ę coś więcej
na ten temat. Opis ten powinien każdemu rozsądnemu czytelnikowi uświadomić,
że zacytowany przez ciebie autor uprościł problem do poziomu
prostactwa.Jednym z przykładów nieredukowalnej złożoności jest proces, który
większość z nas w chwili skaleczenia się uważa za coś oczywistego chodzi o
krzepnięcie krwi. Normalnie dzieje się tak, że z przedziurawionego naczynia
natychmiast zaczyna wypływać zawarty w nim płyn i cieknie dopóty, dopóki się
ono nie opróżni. Jeżeli jednak przekłujemy czy przetniemy sobie skórę, upływ
krwi szybko ustaje, gdyż tworzy się skrzep. Ale jak o tym dobrze wiedzą
lekarze, „krzepnięcie krwi jest bardzo złożonym, wielostopniowym procesem, w
którym biorą udział liczne, oddziałujące na siebie białka”. Uczestniczą one w
tak zwanej kaskadowej aktywacji krzepnięcia. Ten delikatny proces leczniczy
„w ogromnej mierze zależy od tego, kiedy i z jaką szybkością zachodzą różne
reakcje”. Gdyby coś się źle potoczyło, człowiek mógłby się wykrwawić na
śmierć albo przeciwnie, cała jego krew mogłaby ulec skrzepnięciu. Moment
rozpoczęcia reakcji i ich szybkość mają więc żywotne znaczenie. Z badań
biologicznych wynika, iż w krzepnięciu krwi bierze udział wiele czynników i
żadnego z nich nie może brakować. Behe zadaje pytanie: „Jak to się dzieje, że
raz rozpoczęty proces krzepnięcia zostaje przerwany, zanim jeszcze cała krew
(…) zamieni się w ciało stałe?” Wyjaśnia następnie, „iż tworzenie się
skrzepu, wstrzymywanie dalszego krzepnięcia, wzmacnianie skrzepu oraz
usuwanie go” stanowią zintegrowany system biologiczny. Jeżeli któryś element
źle zadziała, cały system nie spełni swej funkcji.
http://biology.ucsd.edu/_images/faculty/russell-doolittle.jpg
Russel Doolittle
Ewolucjonista Russell Doolittle, będący profesorem biochemii na Uniwersytecie
Kalifornijskim, pyta: „Jakimże sposobem mógł powstać w wyniku ewolucji tak
skomplikowany i precyzyjny proces? (…) Paradoksalna sytuacja: skoro każde
białko musi zostać uaktywnione przez inne, to jak ten system mógł się
rozwinąć? Jakiż pożytek przynosiła dowolna jego część, dopóki nie działała
całość?” Doolittle stara się wyjaśnić pochodzenie tego procesu, posługując
się ewolucyjną argumentacją. Jednakże profesor Behe zwraca uwagę, że „aby
odpowiednie geny znalazły się na odpowiednich miejscach, potrzebny byłby
niezwykle szczęśliwy traf”. Wskazuje także, iż wyjaśnienie podane w
nonszalancki sposób przez Doolittle’a skrywa olbrzymie trudności.
http://dujs.dartmouth.edu/wp-content/uploads/2009/05/
blood_clotting_cmyk-300x211.jpg
Co sprawia, że raz rozpoczęty proces krzepnięcia krwi nie trwa do momentu, aż
cała krew zakrzepnie. Krzepnięcie ulega ograniczeniu do miejsca skaleczenia
na kilka sposobów. Po pierwsze białko osoczowe zwane antytrombiną wiąże się z
aktywnymi (ale nie z nieaktywnymi) formami większości białek kaskady
krzepnięcia i je inaktywuje. Jednak sama antytrombina sama jest względnie
nieaktywna, chyba że zwiąże się z substancją zwaną heparyną. Heparyna
występuje wewnątrz komórek i w nieuszkodzonych naczyniach krwionośnych. Drugi
sposób ograniczania skrzepów jest związany z działaniem białka C. Po
uaktywnieniu przez trombinę białko C niszczy akcelerynę i aktywuje czynnik
antyhemofilowy. Na koniec, białko zwane trombomoduliną wyścieła powierzchnie
komórek po wewnętrznej stronie naczyń krwionośnych. Trombomodulina wiąże
trombinę zmniejszając jej skłonność do odcinania (uaktywniania) fibrynogenu i
jednocześnie zwiększając jej zdolność do aktywowania białka C.
Początkowa postać skrzepu jest dość delikatna: jeżeli uszkodzony obszar
zostaje uderzony skrzep łatwo może się przerwać i rana znowu może zacząć
krwawić. Aby temu zapobiec organizm ma sposób wzmacniania skrzepu po jego
uformowaniu. Skupiska fibryny zostają „ściśnięte razem” przez aktywne białko
zwane FSR (czynnik stabilizujący fibrynę), które tworzy sieć chemicznych
wiązań pomiędzy różnymi cząsteczkami fibryny. Ostatecznie jednak skrzep krwi
musi zostać jednak usunięty po wyleczeniu rany. Białko zwane plazminą działa
jak specjalne nożyczki do odcinania skrzepów fibrynowych. Na szczęście
plazmina nie działa na fibrynogen. Jednakże fibryna nie może działać zbyt
szybko, ponieważ nie wystarczyłoby czasu na wyleczenie rany. Początkowo
występuje więc ona w formie nieaktywnej zwanej plazminogenem. Przekształcenie
plazminogenu w plazminę katalizuje białko t-PA. S ą również inne
białka, które kontrolują proces rozpuszczania skrzepu, łącznie z a-
antyplazminą, która wiąże się z plazminą, uniemożliwiając jej niszczenie
skrzepów fibrynowych.
Oczywiście o problemów z ewolucją kaskady krzepnięcia krwi można pisać bardzo
dużo, a sam ewentualny model teoretyczny tej ewolucji zająłby nie kilka zdań,
ale kilka tomów maszynopisu. Rozmaite i zawile szlaki regulacji, sprzężeń
zwrotnych, regulacji tempa krzepnięcia krwi i powstawania (jak i niszczenia)
skrzepu, to wszystko wręcz zapiera dech w piersiach. A ty chcesz wszystko
wyjaśniać tak uproszczonym cytatem? Już dawno się przekonałem, że nie masz
pojęcia o procesach molekularnych, ale mogłeś chociaż sprawdzić, jak to
wszystko działa, a nie na zasadzie zapchajdziury cytować takie uproszczenia.
Teraz przynajmniej widać na ile rzetelne masz podejście do dyskusji. Ty
chcesz po prostu pokazać, że coś napisałeś, bo i tak nikt oprócz mnie na tym
forum do tego się nie przyczepi. Wiesz,że mało kto (jeżeli w ogóle) ktoś z
tego forum coś z tego zrozumie i wiesz, że dlatego każdy (asekuracyjnie) ci
przyklaśnie. Nie ze mną jednak te numery i dlatego podzielę tematycznie i
rozbiorę na elementy pierwsze twój sklecony i stworzony metodą kopiuj-wklej
tekst. To jest część pierwsza twojej porażki.
Autor, którego zacytowałeś stwierdził, że kaskada krzepnięcia krwi startując
od prekursora złożonego z dwóch białek w dalszym ciągu swojej ewolucji coraz
bardziej się komplikowała poprzez duplikację genów. Już od dawna wiadomo, że
pomiędzy niektórymi białkami wchodzącymi w skład kaskady krzepnięcia istnieją
duże podobieństwa. Zawierają one podobne domeny i różne sekwencje
aminokwasów. Ewolucjoniści wywnioskowali więc,że białka wchodzące w skład
kaskady krzepnięcia krwi powstały na drodze duplikacji genów i tasowania
domen.
Jak wspomniał wielokrotnie cytowany tutaj przeze mnie biochemik Bruce Weber
mechanizmy duplikacji genów i tasowania domen nie wyjaśniają w jaki sposób
układy niekompletne zdobywają przewagę selekcyjną. Dlaczego? Dlatego,
ponieważ takie procesy i tak byłyby rozciągnięte w długim czasie, a kaskada
krzepnięcia krwi nie może powstawać poprzez dodawanie kolejnych elementów na
przestrzeni długiego czasu.
Michael Behe w odpowiedzi na takie infantylne twierdzenia napisał:
http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=70
„(...)W kaskadzie krzepnięcia krwi jeden składnik wpływa więc na inny, który
oddziałuje na następny i tak dalej. Argumentowałem, że kaskada jest
nieredukowalnie złożona, ponieważ gdy usunie się jakiś jej składnik, ów
proces albo natychmiast się włącza, albo definitywnie
wyłącza. Na nic się zdaje – pisałem – postulat, że proces ten rozpoczął się
od jednego czynnika, fibrynogenu, po czym dodano inne składniki, gdyż sam
fibrynogen do niczego się nie przydaje. Nie warto też zaczynać nawet od
czegoś w rodzaju fibrynogenu i niespecyficznego enzymu,
który mógłby go rozszczepić, ponieważ krzepnięcie nie byłoby regulowane i
możliwe, że czyniłoby więcej szkody niż pożytku. Tak twierdzę ja. Jednak
Russell Doolittle – wybitny biochemik zajmujący się białkami, profesor
biochemii w University of California w San Diego, członek National Academy
of Sciences, badający przez całe życie system krzepnięcia krwi – nie zgadza
się ze mną. Doolittle napisał esej na sympozjum, dotyczący mojej książki i
książki Richarda Dawkinsa Wspinaczka na szczyt nieprawdopodobieństwa.
Materiały sympozjum zostały opublikowane w wydawanym przez Massachusetts
Institute of Technology Boston Review. W eseju tym omawiane jest zjawisko
duplikacji genu, dzięki któremu komórka może zaopatrzyć się w dodatkową
kopię funkcjonującego genu. Doolittle wysunął przypuszczenie, że składniki
procesu krzepnięcia krwi, z których wiele ma strukturę podobną do siebie
nawzajem, powstały przez duplikację genu i stopniową dywergencję. Jest to
rozpowszechniony pogląd wśród darwinistów To odwołanie się do duplikacji
genu powtórzyło wielu naukowców recenzujących moją książkę, ale
odzwierciedla ono powszechne nieporozumienie. Geny o podobnych sekwencjach
sugerują tylko wspólne pochodzenie – nie mówią o mechanizmie ewolucji.
Rozważmy hipotetyczny układ, w którym białka homologiczne do wszystkich
części nieredukowalnie złożonego mechanizmu molekularnego z początku pełniły
inne indywidualne funkcje w komórce. Czy nieredukowalny system mógł w takim
przypadku zostać złożony z pojedynczych składników, które pierwotnie
funkcjonowały osobno – jak proponują niektórzy darwiniści? Niestety, jak
pisałem w Darwin’s Black Box zarysowany powyżej obraz znacznie upraszcza
ten problem (…) części układu molekularnego muszą automatycznie odnaleźć
siebie nawzajem w komórce. Nie może ich ułożyć pewien inteligentny czynnik
(...) Aby odnaleźć się wzajemnie w komórce, oddziałujące ze sobą części
muszą mieć powierzchnie ukształtowane tak, żeby bardzo dobrze do siebie
pasować (....)Jest to istotny punkt mojego argumentu: świadectwo wspólnego
pochodzenia nie jest świadectwem doboru naturalnego.”
A więc jak widzisz Michael Behe już dawno dał sobie radę z bajeczkami, na
jakie się powołujesz. I to nie w wydaniu jakiegoś wygooglowanej na szybkiego
bajeczki, tylko polemik (na łamach poważnej literatury i w debatach
publicznych) z autorytetami w dziedzinie badań nad krzepliwością krwi.
O mechanizmie duplikacji genów i jego użyteczności dla powstawania układów
nieredukowalnie złożonych, kaskady krzepnięcia krwi, napisano też w tym
artykule:
http://minds.pl/Filozofia-ORF/Ewaluacja-ewolucjonistycznych-rozwiazan-
problemu-nieredukowalnej-zlozonosci.html
Jest on bez porównania rzetelniejszy niż sklecona na kolanie bajeczka, jaką
usiłowałeś się posiłkować, ponieważ polemizuje z autorytetami, a nie jakimiś
tam pismakami.
„3.1 Duplikacja genu i homologie
Jako wyjaśnienie powstania układów nieredukowalnie złożonych ewolucjoniści
najczęściej przywołują duplikację genu. Duplikacja genu to podwojenie odcinka
chromosomu - powstanie dwóch kopii tego samego genu lub części genu - albo
podwojenie całego chromosomu czy też nawet całego genomu. Uważa się, że
duplikacja genu jest kluczowym mechanizmem ewolucyjnym. Podczas gdy jedna
kopia genu spełnia swoje zwykłe zadania, druga może stopniowo przechodzić
zmiany, nie wyrządzając szkody organizmowi i uzyskiwać nową, podlegającą
działaniu doboru naturalnego funkcję.
Ważną rolę odgrywa tutaj analiza różnych sekwencji DNA i białek, dzięki
której można określić ich homologiczność rozumianą jako stopień wzajemnego
pokrewieństwa. Im większe podobieństwo sekwencji, tym bliższe ich
pokrewieństwo, a to świadczy - jak twierdzą ewolucjoniści - o tym, że
struktury te wyewoluowały od wspólnego przodka.
W sporze o nieredukowalną złożoność duplikacją genu najczęściej tłumaczy się
powstanie kaskady krzepnięcia krwi. Czyni tak m.in. Russell Doolittle,
najsłynniejszy badacz układu krzepnięcia. Jego zdaniem analiza sekwencji
białek procesu krzepnięcia wykazuje, że są one podobne (homologiczne) do
siebie oraz do białek niewystępujących w kaskadzie i da się rozrysować drzewo
genealogiczne rodziny takich białek. Scenariusz Doolittle'a przewiduje, że
nowe geny kaskady powstały z genów starych za pomocą duplikacji. W wyniku
duplikacji genu dany organizm jest wyposażony w starą kopię genu kodującego
jakieś białko oraz nową kopię genu, która zazwyczaj do niczego się nie
przydaje. Większość tak powstałych białek jest z biegiem czasu eliminowana,
gdyż liczne mutacje uniemożliwiają im funkcjonowanie i nie stanowią one
żadnej wartości selekcyjnej. Niekiedy jednak zdarza się, że w wyniku mutacji
punktowych, na skutek których następują zastąpienia aminokwasów, tworzy się
nowe, funkcjonalne, dające przewagę białko i dobór naturalny może je
zachować.
Jak pisze Doolittle, ,,[...] mamy już długą listę białek, które wyraźnie są
produktami duplikacji genów". Na przykład hemoglobina kręgowców składa się z
dwóch rodzajów łańcuchów białkowych zwanych alfa i beta, których sekwencje
aminokwasów są w 45% identyczne. W płodzie występuje jeszcze inny typ
hemoglobiny, którą tworzy taki sam rodzaj łańcucha alfa jak w pierwszej
hemoglobinie oraz drugi łańcuch zwany gamma. Łańcuchy alfa i gamma są do
siebie podobne w 45%, ale łańcuch gamma jest już w 70% identyczny z łańcuchem
beta. Sugeruje to ich bliższe pokrewieństwo niż łańcuchów gamma i alfa.
Według Doolittle'a nikt nie wątpi, że te łańcuchy powstały na skutek
duplikacji genu5. Utrzymuje on, że podobnie jest w przypadku białek kaskady
krzepnięcia krwi, z tą różnicą, że wiele z nich podlega także podobnemu do
duplikacji genów procesowi tasowania eksonów, w którym na poziomie DNA
przestawiają się poszczególne domeny białek, odpowiedzialne za określone
funkcje i kodowane przez odrębne eksony. Różne kombinacje domen mogą dawać
nowe białka o różnych funkcjach. Uważa się, że tasowanie eksonów tworzy nowe
białka szybciej niż pojedyncze zastąpienia aminokwasów. Zdaniem Doolittle'a
proces ten, dzięki któremu powstają geny, przypominające swoistą mozaikę
kopii pojedynczych eksonów pochodzących z innych genów, jest szczególnie
pomocny przy kształtowaniu kaskad. Rozwój układu krzepnięcia krwi można
prześledzić, porównując kaskady o różnej złożoności u organizmów, które
wyewoluowały w różnym czasie, a zwłaszcza u tych stworzeń, które pojawiły się
w historii życia wcześniej, ponieważ jednym z głównych dążeń ewolucjonistów
molekularnych jest rozrysowanie drzewa genealogicznego rodziny białek w celu
zidentyfikowania małej liczby genów, które musiały posiadać wcześniej żyjące
organizmy.
Enzymy kaskady należą do klasy enzymów odcinających białka zwanych
proteazami serynowymi. Proteazy serynowe występują w dużych ilościach w
komórkach i tkankach organizmu, służąc do różnych celów niezwiązanych z
procesem krzepnięcia. Kiedy naczynia krwionośne zostaną przerwane i białka
występujące w osoczu dostaną się do nowego środowiska, proteazy tkankowe tną
wiele z nich na kawałki nieprecyzyjnie. Niektóre z tych kawałków są w
mniejszym stopniu rozpuszczalne niż białka, z których się wywodzą, i gromadzą
się razem, by uformować prymitywną postać skrzepu. Taki rodzaj prostego i
niespecyficznego mechanizmu krzepnięcia krwi funkcjonuje u wielu bezkręgowców
i - zdaniem Kennetha Millera, cytobiologa z Uniwersytetu Browna - był on
ewolucyjnym prekursorem systemu krzepnięcia u przodków dzisiejszych
kręgowców. Miller argumentuje, że miliony lat temu pewne proteazy serynowe
zduplikowały się i jedna z nich przedostała się do krwiobiegu, pozostając w
formie nieaktywnej, dopóki - po przerwaniu naczynia krwionośnego - nie
aktywowała jej proteaza tkankowa. Odtąd - twierdzi Miller - każde
udoskonalenie tego mechanizmu mogło być selekcjonowane przez dobór naturalny.
Kolejne poziomy złożoności, zwiększające efektywność kaskady, również
powstały dzięki duplikacji proteazy krzepnięcia.
Scenariusz ten można - zdaniem Millera - łatwo przetestować. Trzustka
produkuje dużo proteaz serynowych w celu trawienia pokarmu. Narząd ten ma
wspólne pochodzenie embrionalne z wątrobą, w której, jak się okazuje,
produkowane są proteazy krzepnięcia. Powstanie proteaz krzepnięcia wymaga
więc duplikacji proteazy trzustkowej, która zostaje włączona w wątrobie. Taki
scenariusz przewiduje, że enzymy krzepnięcia powinny być bardzo podobne, a
przynajmniej jeden musi być homologiczny do enzymu trzustkowego. I
rzeczywiście, trombina jest homologiczna do proteazy trzustkowej trypsyny, a
sześć innych enzymów kaskady kręgowców jest homologicznych względem siebie.
Podobnie, jak utrzymuje Miller, współczesny fibrynogen jest kopią genu
charakteryzującego się podobną sekwencją, ale niezwiązanego z krzepnięciem
krwi, który występuje u jednego z przedstawicieli bezkręgowców - ogórka
morskiego. Dla Millera jest jasne, że wszystkie białka kaskady krzepnięcia
krwi u kręgowców powstały poprzez duplikację i modyfikację istniejących
wcześniej genów.
Behe zgadza się, że w przypadku białek kaskady krzepnięcia krwi istnieją
mocne świadectwa następowania duplikacji genów i tasowania eksonów.
Przyznaje, że białka te są podobne do siebie. (...) Jednakże zduplikowane
geny to nic więcej jak tylko kopie starych genów, posiadające te same
własności. Ewolucjoniści muszą wyjaśnić, jak owe kopie uzyskały nowe
własności na drodze doboru naturalnego lub jakiegoś innego mechanizmu
przyrodniczego. Podobnie jak duplikacja genu, homologiczność białek również
nie daje żadnych wskazówek na temat przebiegu ewolucji. Homologie stanowią
jedynie świadectwo na rzecz wspólnego pochodzenia, czyli przemawiają za
zajściem ewolucji. Nic jednak nie mówią o mechanizmie ewolucji, jaki oferuje
na przykład darwinowska teoria doboru naturalnego. Doolittle wnioskuje zaś,
że kaskada krzepnięcia powstała właśnie drogą doboru naturalnego, ale nie
opiera tego wniosku na niczym innym jak tylko na homologiach między białkami
kaskady.
Wiedza o homologii jest z pewnością użyteczna, może rozjaśnić ścieżkę
pochodzenia i pohamować nasze hipotezy. Niemniej jednak sama znajomość
sekwencji, struktury i funkcji istotnych białek nie wystarczy do uzasadnienia
twierdzenia, że ewolucja jakiegoś poszczególnego złożonego systemu nastąpiła
drogą doboru naturalnego. Duplikacja genu nie jest wyjaśnieniem darwinowskim,
gdyż wskazuje jedynie na wspólne pochodzenie, nie zaś na mechanizm ewolucji.
(…..)
W przypadku kaskady krzepnięcia - twierdzi Behe - zduplikowane białko
aktywowałoby ten sam cel, co stare białko, i byłoby włączane przez to samo
białko, co zawsze. Trzeba jednak szczegółowo wyjaśnić, jak duplikaty białek
krzepnięcia zmieniły swoje własności, tworząc nowy etap kaskady, w którym
muszą być obecne także nowy cel i nowy aktywator dla wcześniej zduplikowanego
białka. Poważny model ewolucji procesu krzepnięcia powinien, zdaniem
Behe'ego, obejmować: ilościowy opis stanu wyjściowego przy uwzględnieniu
systemów oddziałujących ze sobą pośrednio; ilościowy opis stopniowego
przejścia do kolejnego etapu; szczegółowy opis dostosowania się mechanizmów
regulacyjnych do tych zmian; wpływające na układ naciski selekcyjne;
problemy, jakie zmiany ewolucyjne mogą sprawić organizmowi;
szacowany czas nastąpienia zmian; prawdopodobne rozmiary populacji gatunku
ancestralnego na każdym etapie rozwoju, i tak dalej. (….)
Ani scenariusz Doolittle'a, ani Millera nie dostarcza takich wyjaśnień -
twierdzi Behe. [B]Według niego Miller w ogóle nie porusza kluczowego dla
procesu krzepnięcia zagadnienia regulacji i ignoruje potencjalne trudności,
jakie mogą wynikać z jego scenariusza[/B]. Miller w odpowiedzi argumentuje,
że Behe błędnie podkreśla rolę regulacji kaskady krzepnięcia krwi u
współczesnych kręgowców, ponieważ prymitywny system krzepnięcia u wczesnych
kręgowców najprawdopodobniej działał przy niskim ciśnieniu krwi i brak
precyzyjnej regulacji nie był aż tak wielkim problemem jak teraz. Poza tym,
Miller uważa, że to, co Behe krytykuje w jego scenariuszu, nie stanowi
prawdziwej trudności dla ewolucji. Jest jednak faktem, że Miller w swoim
modelu bierze pod uwagę tylko pozytywne możliwości i nie dostarcza
ilościowych wyjaśnień, których domaga się Behe. „
Wielki propblem jak NIEKOMPLETNE PREKURSORY ewoluujacej do formy współczesnej
kaskady krzepnięcia krwi zdobywały przewagę selekcyjną, podczas rzekomych
serii duplikacji genów i tasowania egzonów jest nierozwiązany.
www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=89
"(......)Udzielono licznych odpowiedzi Behe’emu – mieli w tym udział również
biochemicy, łącznie ze mną – które odnosiły się do tego, jak naprawdę
powinien on przedstawić obecny stan literatury przy uwzględnieniu podanych
przez niego konkretnych przykładów. W rzeczywistości opublikowano próby
wyjaśnienia zagadnień, takich jak powstanie wici, układu krzepnięcia krwi
czy biochemicznej podstawy procesu widzenia. Należy przyznać, że
przedstawienie tego, w jaki
sposób aktualne dane biologii molekularnej sugerują procesy duplikacji
genu, tasowania domen i eksonów oraz ewolucji dywergentnej nie wyjaśnia, jak
niekompletne systemy zyskują przewagę selekcyjną. Obecnie jesteśmy jednak na
etapie gromadzenia wystarczającej ilości danych na podstawie sekwencji DNA i
trójwymiarowych struktur białek, by w niedalekiej przyszłości przeprowadzać
liczne testy przypuszczalnych wyjaśnień ewolucyjnych, co do których można by
się spodziewać, że nie będą „takimi sobie bajeczkami”."
Warto by było, gdybyś się nieco douczył, ponieważ czytując samych
ewolucjonistycznych autorów tak naprawdę nie masz pojęcia o stanie polemiki
pomiędzy ewolucjonistami i zwolennikami ID. Podaje ci kilka linków do
artykułów Michaela Beheego. Przeczytaj je z uwagą i gdy kolejny raz
wygooglujesz w internecie jakąś bajeczkę zapchajdziurę, to sprawdź czy aby
naukowcy ID nie rozebrali już tego sofizmatu na kawałki i nie sfalsyfikowali.
http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=25
http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=40
A tutaj znajdziesz film pokazujący, co się dzieje, kiedy brakuje jednego
czynnika krzepnięcia krwi. Wyciąg właściwe wnioski:
http://www.hemofilia.info.pl/informacje-o-chorobie.html
--
Wysłano z serwisu Usenet w portalu Gazeta.pl -> http://www.gazeta.pl/usenet/
„Here then is an example of how such "irreducible" mutual dependencies can
arise by evolution, illustrating the same process described by Muller in
1918. Miller's article goes into more detail and covers stages that I omit in
this shorter account. I am simply focused here on showing the evolution of
mutual dependencies, or interlocking complexity.
(A) Start with a system consisting simply of two proteins; the clot-maker
and the protease. The protease is "activated" by contact with tissue proteins
- as would happen when there is a break in a blood vessel. The activated
protease is then able to activate the clot-maker, and the clot is formed.
(B) Now have a gene duplication for the protease. This is a reasonably
common process in evolution; an entire section of the genome gets doubled; so
that now there are two genes, both producing the same protease protein. There
is no difference to the working of blood clotting; as all the proteins
involved are the same.
(C) Now have a small modification to one of the duplicated genes. There are
now two slightly different forms of the protease. Call them protease-A and
protease-B. Either one would manage fine for blood clotting. In that sense,
the system of three proteins is no longer irreducible; it has redundancy.
(D) Now suppose that there are mutations to protease-A which give it a
capacity to activate protease-B. That is, both proteins get activated at the
break in a vessel by contact with tissue proteins; but protease-B gets
additional activation from the activated protease-A. This kind of additional
activation can have some selective benefits, in speeding up the response of
the whole system.
(E) Finally, now that protease-B is activated by protease-A, it no longer
depends on activation from the tissue proteins, and further modifications can
reduce this activation pathway. This makes the „
Zacznijmy od kaskady.Najpierw o tekście, który wklepałeś: można go streścić
w ten sposób: najpierw istniały sobie dwa białka. Jedno tworzyło skrzep,
drugie regulowało jego powstawanie. Następnie następowały duplikacje i
mutacje, które doprowadziły do wyewoluowania kaskady krwi. Od razu przejdę do
rzeczy: autor, którego przytoczyłeś zdawał sobie sprawę, że blefuje, ponieważ
wiedział o czym pisze. Ty natomiast nic nie wiesz o kaskadzie, bo jak byś
wiedział, to byś zdawał sobie, że początkowy prekursor kaskady nie mógł się
składać z dwóch, a nawet kilku białek. Poniżej schemat działania kaskady
krzepnięcia i opis działania tego procesu. Dla twojej wyobraźni:
]http://www.qiagen.com/GeneGlobe/Pathways/Blood%20Coagulation%20Cascade.jpg
http://pl.wikipedia.org/wiki/Krzepnięcie_krwi
Osoczowe czynniki krzepnięcia
W węższym znaczeniu do osoczowych czynników krzepnięcia zalicza się:
czynnik I – fibrynogen
czynnik II – protrombina
czynnik III – tromboplastyna tkankowa
czynnik IV – zjonizowany wapń (Ca2+)
czynnik V – proakceleryna (czynnik chwiejny, ac-globulina)
czynnik VI – akceleryna (aktywny czynnik V)
czynnik VII – prokonwertyna (czynnik stabilny)
czynnik VIII – globulina przeciwkrwawiączkowa (czynnik przeciwhemofilowy A,
AHG)
czynnik IX – zwany czynnikiem Christmasa (czynnik przeciwhemofilowy B, PTC)
czynnik X – czynnik Stuarta–Prowera
czynnik XI – PTA (czynnik przeciwhemofilowy C, czynnik Rosenthala)
czynnik XII – czynnik Hagemana (czynnik kontaktowy)
czynnik XIII – stabilizujący włóknik (fibrynaza, FSF czynik Laki–Loranda,
transglutamidaza osoczowa)
prekalikreina – czynnik Fletchera
kininogen – czynnik Fitzgeralda
A teraz więcej szczegółów. Uważaj tylko, bo ci się zakręci w głowie.
„Analizując tak opisaną kaskadę krzepnięcia krwi, trudno jest nadal mówić o
dwóch drogach krzepnięcia. Przebieg kaskady krzepnięcia krwi dużo
precyzyjniej można opisać, dzieląc ją na kolejne etapy: fazę indukcji, fazę
wzmocnienia i fazę efektorową (ryc. 3.).
„(....)W myśl aktualnych poglądów w fazie indukcji dochodzi do odsłonięcia
czynnika tkankowego, który jest kofaktorem czynnika VIIa. (...). TF jest
białkiem błonowym, eksponowanym w komórkach głównie w miejscach fizycznie
oddzielonych od krążącej krwi, które jednak odgrywają kluczową rolę w
ochronie przed krwawieniem na skutek uszkodzenia tkanek.
(….) Ten otoczkowy wzór ekspresji TF oznacza, że tylko uszkodzenie naczynia
może zainicjować aktywację krzepnięcia krwi. Zgodnie z tą hipotezą w
prawidłowych warunkach komórki krwi i śródbłonka nie uwalniają czynnika
tkankowego.
Chociaż więc TF może być uwalniany w bezpośrednim sąsiedztwie naczyń
krwionośnych i krążącej w nich krwi, to jednak miejsce jego uwalniania jest
fizycznie oddzielone od krążącej krwi. Dlatego też w osoczu zdrowych osób
obserwuje się tylko śladowe stężenie TF. Te niewielkie ilości TF odgrywają
główną rolę w ciągłej generacji małych ilości aktywnych czynników: IX (IXa) i
X (Xa) .
Do bezpośredniego kontaktu TF obecnego w tkance podśródbłonkowej z krwią może
dojść na skutek uszkodzenia komórek śródbłonka przez uraz, zabieg operacyjny
lub uwolnione pod wpływem endotoksyny: TNF, interleukinę-1 (IL-1), czy też
dopełniacz, szczególnie jego składnik C5a . (….)Uszkodzenie śródbłonka,
będącego barierą oddzielającą czynnik tkankowy od krążącej krwi, umożliwia
połączenie się czynnika VII z jego kofaktorem – TF – i wytworzenie przy
współudziale jonów wapnia i fosfolipidów proteolitycznie aktywowanego
kompleksu . Funkcję aktywatora kompleksu TF/VIIa może pełnić wiele proteaz,
włącznie z aktywnymi czynnikami krzepnięcia: IXa, Xa, VIIa. Śladowa ilość
tych czynników krzepnięcia, krążąca fizjologicznie w ustroju, powoduje stały,
niski poziom aktywacji krzepnięcia krwi. Aktywacja czynnika IX poprzez
kompleks TF/VIIa rozpoczyna drugą fazę aktywacji krzepnięcia krwi – fazę
wzmocnienia.
Aktywny czynnik IX wraz z aktywnym czynnikiem VIII (VIIIa), jonami wapnia i
fosfolipidami (FL) tworzy kompleks zwany tenazą, którego zadaniem jest
aktywacja czynnika X. Aktywny czynnik X w obecności swego nieenzymatycznego
kofaktora – czynnika Va i fosfolipidów powierzchniowych tworzy kolejny
kompleks, zwany protrombinazą, proteolitycznie przekształcający protrombinę
do trombiny. Głównym źródłem fosfolipidów jest błona płytek krwi pełniących
rolę matrycy, na której tworzy się tenaza i protrombinaza. Początkowo
stężenie trombiny jest zbyt niskie, aby wytworzyć dostateczną ilość włóknika,
wystarcza jednak do aktywacji płytek krwi, czynników: V, VIII oraz IX,
tworząc układ dodatnich sprzężeń zwrotnych zwielokratniających jej generowaną
ilość.
W fazie efektorowej trombina rozszczepia cząsteczki fibrynogenu na monomery
fibryny i fibrynopeptydy A i B. Monomery fibryny polimeryzują, tworząc
zewnątrz- lub wewnątrznaczyniowo złogi fibryny, stabilizowane dwusiarczkowymi
wiązaniami, tworzonymi przy współudziale czynnika XIIIa. Powstający włóknik –
z jednej strony może być fizjologiczną reakcją naprawczą na uszkodzenie
ściany naczynia, z drugiej – poprzez tworzenie zakrzepów czynnikiem
uszkadzającym narządy. (...)
Czynnik XII jest glikoproteiną wielkości ok. 80 tys. daltonów. Podczas
aktywacji jednołańcuchowa cząsteczka czynnika XII jest dzielona na łańcuch
beta (β-XIIa), posiadający aktywność enzymatyczną, oraz łańcuch alfa (α-
XIIa), zawierający miejsce wiążące z fosfolipidami. Do jego aktywacji
dochodzi wówczas, gdy nastąpi kontakt czynników XII, XI, prekalikreiny i
wielkocząsteczkowego kininogenu z ujemnie naładowaną powierzchnią. Taką
powierzchnią może być szkło, kaolin. (….) Po przyłączeniu się czynnika XII
dochodzi do jego aktywacji na nie do końca poznanej drodze. Aktywacja
czynnika XII jest przyśpieszana na drodze dodatniego sprzężenia zwrotnego.
Zaktywowany czynnik XII przekształca zymogen – plazminogen w aktywny enzym,
plazminę. Czynnik XIIa przekształca prekalikreinę w kalikreinę, która również
zwrotnie może aktywować czynnik XII. Czynnik XIIa może wprawdzie słabo
aktywować także czynnik XI, który dalej aktywuje czynnik IX(....). Aktywacja
czynników kontaktu doprowadza nie tylko do aktywacji krzepnięcia, lecz przede
wszystkim rozpoczyna aktywację fibrynolizy, kininogenezy i układu
dopełniacza. Fizjologiczne zapoczątkowanie krzepnięcia krwi nie wymaga
udziału układu zaczynającego się aktywacją czynnika XII, ponieważ proces
aktywacji krzepnięcia jest zdominowany przez układ zależny od uwalniania
czynnika tkankowego i aktywacji czynnika VII
Oprócz czynnika XIIa plazminogen aktywują także uwalniany ze śródbłonka
aktywator typu tkankowego (t-PA) i aktywator typu urokinazy (u-PA). W
fizjologii aktywacja za pośrednictwem t-PA i u-PA ma większe znaczenie niż
aktywacja poprzez czynniki kontaktu.
Aktywacja fibrynolizy przeciwdziała w naturalny sposób procesowi
wykrzepiania. Jej zadaniem jest rozpuszczanie wewnątrznaczyniowych złogów
włóknika i utrzymanie drożności naczyń. Niekontrolowana może jednak
doprowadzić do obniżenia się krzepliwości krwi i powstaniu ryzyka krwotoku. W
przeciwieństwie do trombiny, która odcina od końca zasadowego fibrynogenu
fibrynopeptydy A i B, w wyniku czego powstają monomery fibryny, plazmina
rozcina wiązania w karboksylowym końcu cząsteczki alfa i kontynuuje hydrolizę
w innych loci, przyczyniając się w efekcie do powstania produktów degradacji
(FDP) – fragmentów X, Y, D czy E. Obecność FDP w krążeniu może istotnie
hamować hemostazę, zaburzając polimeryzację monomerów fibryny.
(….)”
http://images25.fotosik.pl/175/7dfd8f31ad558722.jpg
A teraz proszę zwrócić uwagę na zawiłości biochemicznych podstaw kontroli
powstawania skrzepu. Jeżeli coś by nawaliło, to skrzep by się nie utworzył,
lub zakrzepłaby cała krew w krwiobiegu. Autor, którego przytoczyłeś z iście
bajko pisarskim zacięciem chce komuś wmówić,że początkowy ewolucyjny
prekursor kaskady krzepnięcia krwi mógł się składać z jednego białka
tworzącego prymitywny skrzep i innego proteolitycznego, który go aktywuje.
Nie wspomniał o żadnej kontroli aktywacji różnych białek, które dbają o
prawidłową biogenezę skrzepu. Nie wspomniał, ponieważ dobrze wiedział, że są
to systemy nieredukowalnie złożone.
„(...)Kontrola aktywacji krzepnięcia krwi i fibrynolizy
Aktywację krzepnięcia krwi kontroluje i ogranicza szereg inhibitorów
hamujących bezpośrednio aktywność docelowych białek oraz układów
inhibitorowych działających na zasadzie ujemnego sprzężenia zwrotnego. Do
najważniejszych inhibitorów zalicza się antytrombinę III i kofaktor heparyny
II, które tworzą nieaktywny kompleks po połączeniu się z docelowym enzymem
(trombiną, aktywnymi czynnikami: IX, X, XI, XII). Do układów inhibitorowych
hamujących krzepnięcie krwi, działających na zasadzie ujemnego sprzężenia
zwrotnego należy układ białka C z kofaktorem – białkiem S, który na drodze
katalizowanej reakcji enzymatycznej inaktywuje aktywne czynniki V i VIII .
Inhibitor zależnej od czynnika tkankowego drogi krzepnięcia (TFPI) hamuje
krzepnięcie krwi zarówno bezpośrednio, jak i na zasadzie ujemnego sprzężenia
zwrotnego. TFPI bezpośrednio inaktywuje czynnik tkankowy (połączony w
kompleks z czynnikiem VIIa) i czynnik Xa, wytwarzając nieaktywny kompleks. Na
drodze ujemnego sprzężenia zwrotnego natomiast kompleks czynnika VIIa z TF
aktywuje czynnik X, który z kolei łączy się z TFPI, tworząc kompleks silnie
hamujący enzymatyczną aktywność kompleksu czynnika VIIa z TF .
Układ fibrynolizy kontrolowany jest na poszczególnych etapach aktywacji
przez szereg inhibitorów. Głównym inhibitorem plazminy jest alfa2-
antyplazmina. Aktywatory plazminogenu hamowane są przez ich inhibitory
(PAI-1, PAI-2). Inhibitor aktywowany przez trombinę (TAFI) z kolei ogranicza
fibrynolizę poprzez odcinanie C-końcowych reszt lizyny z fibryny, które są
niezbędne do wiązania t-PA i plazminogenu.
Skomplikowanie układu krzepnięcia krwi, będącego w łatwej do zachwiania
dynamicznej równowadze, stawia bardzo wysokie wymagania lekarzowi zajmującemu
się zapobieganiem, a szczególnie leczeniem powikłań krwotocznych i/lub
zakrzepowo-zatorowych. Szczegółowe poznanie mechanizmu aktywacji i kontroli
krzepnięcia krwi jest przy tym niezbędne. (….)”
profesor Piotr Radziwon i inni (praca zbiorowa)
Tutaj skoncentruję się na powstawaniu samego skrzepu. Autor, którego
zacytowałeś, puszczając wodze niezbyt bujnej wyobraźni stwierdził,że
ewolucyjny prekursor skrzepu mógł się składać z jednego białka kontrolowanego
przez inne. Później na ten temat napiszę więcej i podam odpowiednie cytaty,
teraz jednak, korzystając z opracowań Michaela Beheego, napisz ę coś więcej
na ten temat. Opis ten powinien każdemu rozsądnemu czytelnikowi uświadomić,
że zacytowany przez ciebie autor uprościł problem do poziomu
prostactwa.Jednym z przykładów nieredukowalnej złożoności jest proces, który
większość z nas w chwili skaleczenia się uważa za coś oczywistego chodzi o
krzepnięcie krwi. Normalnie dzieje się tak, że z przedziurawionego naczynia
natychmiast zaczyna wypływać zawarty w nim płyn i cieknie dopóty, dopóki się
ono nie opróżni. Jeżeli jednak przekłujemy czy przetniemy sobie skórę, upływ
krwi szybko ustaje, gdyż tworzy się skrzep. Ale jak o tym dobrze wiedzą
lekarze, „krzepnięcie krwi jest bardzo złożonym, wielostopniowym procesem, w
którym biorą udział liczne, oddziałujące na siebie białka”. Uczestniczą one w
tak zwanej kaskadowej aktywacji krzepnięcia. Ten delikatny proces leczniczy
„w ogromnej mierze zależy od tego, kiedy i z jaką szybkością zachodzą różne
reakcje”. Gdyby coś się źle potoczyło, człowiek mógłby się wykrwawić na
śmierć albo przeciwnie, cała jego krew mogłaby ulec skrzepnięciu. Moment
rozpoczęcia reakcji i ich szybkość mają więc żywotne znaczenie. Z badań
biologicznych wynika, iż w krzepnięciu krwi bierze udział wiele czynników i
żadnego z nich nie może brakować. Behe zadaje pytanie: „Jak to się dzieje, że
raz rozpoczęty proces krzepnięcia zostaje przerwany, zanim jeszcze cała krew
(…) zamieni się w ciało stałe?” Wyjaśnia następnie, „iż tworzenie się
skrzepu, wstrzymywanie dalszego krzepnięcia, wzmacnianie skrzepu oraz
usuwanie go” stanowią zintegrowany system biologiczny. Jeżeli któryś element
źle zadziała, cały system nie spełni swej funkcji.
http://biology.ucsd.edu/_images/faculty/russell-doolittle.jpg
Russel Doolittle
Ewolucjonista Russell Doolittle, będący profesorem biochemii na Uniwersytecie
Kalifornijskim, pyta: „Jakimże sposobem mógł powstać w wyniku ewolucji tak
skomplikowany i precyzyjny proces? (…) Paradoksalna sytuacja: skoro każde
białko musi zostać uaktywnione przez inne, to jak ten system mógł się
rozwinąć? Jakiż pożytek przynosiła dowolna jego część, dopóki nie działała
całość?” Doolittle stara się wyjaśnić pochodzenie tego procesu, posługując
się ewolucyjną argumentacją. Jednakże profesor Behe zwraca uwagę, że „aby
odpowiednie geny znalazły się na odpowiednich miejscach, potrzebny byłby
niezwykle szczęśliwy traf”. Wskazuje także, iż wyjaśnienie podane w
nonszalancki sposób przez Doolittle’a skrywa olbrzymie trudności.
http://dujs.dartmouth.edu/wp-content/uploads/2009/05/
blood_clotting_cmyk-300x211.jpg
Co sprawia, że raz rozpoczęty proces krzepnięcia krwi nie trwa do momentu, aż
cała krew zakrzepnie. Krzepnięcie ulega ograniczeniu do miejsca skaleczenia
na kilka sposobów. Po pierwsze białko osoczowe zwane antytrombiną wiąże się z
aktywnymi (ale nie z nieaktywnymi) formami większości białek kaskady
krzepnięcia i je inaktywuje. Jednak sama antytrombina sama jest względnie
nieaktywna, chyba że zwiąże się z substancją zwaną heparyną. Heparyna
występuje wewnątrz komórek i w nieuszkodzonych naczyniach krwionośnych. Drugi
sposób ograniczania skrzepów jest związany z działaniem białka C. Po
uaktywnieniu przez trombinę białko C niszczy akcelerynę i aktywuje czynnik
antyhemofilowy. Na koniec, białko zwane trombomoduliną wyścieła powierzchnie
komórek po wewnętrznej stronie naczyń krwionośnych. Trombomodulina wiąże
trombinę zmniejszając jej skłonność do odcinania (uaktywniania) fibrynogenu i
jednocześnie zwiększając jej zdolność do aktywowania białka C.
Początkowa postać skrzepu jest dość delikatna: jeżeli uszkodzony obszar
zostaje uderzony skrzep łatwo może się przerwać i rana znowu może zacząć
krwawić. Aby temu zapobiec organizm ma sposób wzmacniania skrzepu po jego
uformowaniu. Skupiska fibryny zostają „ściśnięte razem” przez aktywne białko
zwane FSR (czynnik stabilizujący fibrynę), które tworzy sieć chemicznych
wiązań pomiędzy różnymi cząsteczkami fibryny. Ostatecznie jednak skrzep krwi
musi zostać jednak usunięty po wyleczeniu rany. Białko zwane plazminą działa
jak specjalne nożyczki do odcinania skrzepów fibrynowych. Na szczęście
plazmina nie działa na fibrynogen. Jednakże fibryna nie może działać zbyt
szybko, ponieważ nie wystarczyłoby czasu na wyleczenie rany. Początkowo
występuje więc ona w formie nieaktywnej zwanej plazminogenem. Przekształcenie
plazminogenu w plazminę katalizuje białko t-PA. S ą również inne
białka, które kontrolują proces rozpuszczania skrzepu, łącznie z a-
antyplazminą, która wiąże się z plazminą, uniemożliwiając jej niszczenie
skrzepów fibrynowych.
Oczywiście o problemów z ewolucją kaskady krzepnięcia krwi można pisać bardzo
dużo, a sam ewentualny model teoretyczny tej ewolucji zająłby nie kilka zdań,
ale kilka tomów maszynopisu. Rozmaite i zawile szlaki regulacji, sprzężeń
zwrotnych, regulacji tempa krzepnięcia krwi i powstawania (jak i niszczenia)
skrzepu, to wszystko wręcz zapiera dech w piersiach. A ty chcesz wszystko
wyjaśniać tak uproszczonym cytatem? Już dawno się przekonałem, że nie masz
pojęcia o procesach molekularnych, ale mogłeś chociaż sprawdzić, jak to
wszystko działa, a nie na zasadzie zapchajdziury cytować takie uproszczenia.
Teraz przynajmniej widać na ile rzetelne masz podejście do dyskusji. Ty
chcesz po prostu pokazać, że coś napisałeś, bo i tak nikt oprócz mnie na tym
forum do tego się nie przyczepi. Wiesz,że mało kto (jeżeli w ogóle) ktoś z
tego forum coś z tego zrozumie i wiesz, że dlatego każdy (asekuracyjnie) ci
przyklaśnie. Nie ze mną jednak te numery i dlatego podzielę tematycznie i
rozbiorę na elementy pierwsze twój sklecony i stworzony metodą kopiuj-wklej
tekst. To jest część pierwsza twojej porażki.
Autor, którego zacytowałeś stwierdził, że kaskada krzepnięcia krwi startując
od prekursora złożonego z dwóch białek w dalszym ciągu swojej ewolucji coraz
bardziej się komplikowała poprzez duplikację genów. Już od dawna wiadomo, że
pomiędzy niektórymi białkami wchodzącymi w skład kaskady krzepnięcia istnieją
duże podobieństwa. Zawierają one podobne domeny i różne sekwencje
aminokwasów. Ewolucjoniści wywnioskowali więc,że białka wchodzące w skład
kaskady krzepnięcia krwi powstały na drodze duplikacji genów i tasowania
domen.
Jak wspomniał wielokrotnie cytowany tutaj przeze mnie biochemik Bruce Weber
mechanizmy duplikacji genów i tasowania domen nie wyjaśniają w jaki sposób
układy niekompletne zdobywają przewagę selekcyjną. Dlaczego? Dlatego,
ponieważ takie procesy i tak byłyby rozciągnięte w długim czasie, a kaskada
krzepnięcia krwi nie może powstawać poprzez dodawanie kolejnych elementów na
przestrzeni długiego czasu.
Michael Behe w odpowiedzi na takie infantylne twierdzenia napisał:
http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=70
„(...)W kaskadzie krzepnięcia krwi jeden składnik wpływa więc na inny, który
oddziałuje na następny i tak dalej. Argumentowałem, że kaskada jest
nieredukowalnie złożona, ponieważ gdy usunie się jakiś jej składnik, ów
proces albo natychmiast się włącza, albo definitywnie
wyłącza. Na nic się zdaje – pisałem – postulat, że proces ten rozpoczął się
od jednego czynnika, fibrynogenu, po czym dodano inne składniki, gdyż sam
fibrynogen do niczego się nie przydaje. Nie warto też zaczynać nawet od
czegoś w rodzaju fibrynogenu i niespecyficznego enzymu,
który mógłby go rozszczepić, ponieważ krzepnięcie nie byłoby regulowane i
możliwe, że czyniłoby więcej szkody niż pożytku. Tak twierdzę ja. Jednak
Russell Doolittle – wybitny biochemik zajmujący się białkami, profesor
biochemii w University of California w San Diego, członek National Academy
of Sciences, badający przez całe życie system krzepnięcia krwi – nie zgadza
się ze mną. Doolittle napisał esej na sympozjum, dotyczący mojej książki i
książki Richarda Dawkinsa Wspinaczka na szczyt nieprawdopodobieństwa.
Materiały sympozjum zostały opublikowane w wydawanym przez Massachusetts
Institute of Technology Boston Review. W eseju tym omawiane jest zjawisko
duplikacji genu, dzięki któremu komórka może zaopatrzyć się w dodatkową
kopię funkcjonującego genu. Doolittle wysunął przypuszczenie, że składniki
procesu krzepnięcia krwi, z których wiele ma strukturę podobną do siebie
nawzajem, powstały przez duplikację genu i stopniową dywergencję. Jest to
rozpowszechniony pogląd wśród darwinistów To odwołanie się do duplikacji
genu powtórzyło wielu naukowców recenzujących moją książkę, ale
odzwierciedla ono powszechne nieporozumienie. Geny o podobnych sekwencjach
sugerują tylko wspólne pochodzenie – nie mówią o mechanizmie ewolucji.
Rozważmy hipotetyczny układ, w którym białka homologiczne do wszystkich
części nieredukowalnie złożonego mechanizmu molekularnego z początku pełniły
inne indywidualne funkcje w komórce. Czy nieredukowalny system mógł w takim
przypadku zostać złożony z pojedynczych składników, które pierwotnie
funkcjonowały osobno – jak proponują niektórzy darwiniści? Niestety, jak
pisałem w Darwin’s Black Box zarysowany powyżej obraz znacznie upraszcza
ten problem (…) części układu molekularnego muszą automatycznie odnaleźć
siebie nawzajem w komórce. Nie może ich ułożyć pewien inteligentny czynnik
(...) Aby odnaleźć się wzajemnie w komórce, oddziałujące ze sobą części
muszą mieć powierzchnie ukształtowane tak, żeby bardzo dobrze do siebie
pasować (....)Jest to istotny punkt mojego argumentu: świadectwo wspólnego
pochodzenia nie jest świadectwem doboru naturalnego.”
A więc jak widzisz Michael Behe już dawno dał sobie radę z bajeczkami, na
jakie się powołujesz. I to nie w wydaniu jakiegoś wygooglowanej na szybkiego
bajeczki, tylko polemik (na łamach poważnej literatury i w debatach
publicznych) z autorytetami w dziedzinie badań nad krzepliwością krwi.
O mechanizmie duplikacji genów i jego użyteczności dla powstawania układów
nieredukowalnie złożonych, kaskady krzepnięcia krwi, napisano też w tym
artykule:
http://minds.pl/Filozofia-ORF/Ewaluacja-ewolucjonistycznych-rozwiazan-
problemu-nieredukowalnej-zlozonosci.html
Jest on bez porównania rzetelniejszy niż sklecona na kolanie bajeczka, jaką
usiłowałeś się posiłkować, ponieważ polemizuje z autorytetami, a nie jakimiś
tam pismakami.
„3.1 Duplikacja genu i homologie
Jako wyjaśnienie powstania układów nieredukowalnie złożonych ewolucjoniści
najczęściej przywołują duplikację genu. Duplikacja genu to podwojenie odcinka
chromosomu - powstanie dwóch kopii tego samego genu lub części genu - albo
podwojenie całego chromosomu czy też nawet całego genomu. Uważa się, że
duplikacja genu jest kluczowym mechanizmem ewolucyjnym. Podczas gdy jedna
kopia genu spełnia swoje zwykłe zadania, druga może stopniowo przechodzić
zmiany, nie wyrządzając szkody organizmowi i uzyskiwać nową, podlegającą
działaniu doboru naturalnego funkcję.
Ważną rolę odgrywa tutaj analiza różnych sekwencji DNA i białek, dzięki
której można określić ich homologiczność rozumianą jako stopień wzajemnego
pokrewieństwa. Im większe podobieństwo sekwencji, tym bliższe ich
pokrewieństwo, a to świadczy - jak twierdzą ewolucjoniści - o tym, że
struktury te wyewoluowały od wspólnego przodka.
W sporze o nieredukowalną złożoność duplikacją genu najczęściej tłumaczy się
powstanie kaskady krzepnięcia krwi. Czyni tak m.in. Russell Doolittle,
najsłynniejszy badacz układu krzepnięcia. Jego zdaniem analiza sekwencji
białek procesu krzepnięcia wykazuje, że są one podobne (homologiczne) do
siebie oraz do białek niewystępujących w kaskadzie i da się rozrysować drzewo
genealogiczne rodziny takich białek. Scenariusz Doolittle'a przewiduje, że
nowe geny kaskady powstały z genów starych za pomocą duplikacji. W wyniku
duplikacji genu dany organizm jest wyposażony w starą kopię genu kodującego
jakieś białko oraz nową kopię genu, która zazwyczaj do niczego się nie
przydaje. Większość tak powstałych białek jest z biegiem czasu eliminowana,
gdyż liczne mutacje uniemożliwiają im funkcjonowanie i nie stanowią one
żadnej wartości selekcyjnej. Niekiedy jednak zdarza się, że w wyniku mutacji
punktowych, na skutek których następują zastąpienia aminokwasów, tworzy się
nowe, funkcjonalne, dające przewagę białko i dobór naturalny może je
zachować.
Jak pisze Doolittle, ,,[...] mamy już długą listę białek, które wyraźnie są
produktami duplikacji genów". Na przykład hemoglobina kręgowców składa się z
dwóch rodzajów łańcuchów białkowych zwanych alfa i beta, których sekwencje
aminokwasów są w 45% identyczne. W płodzie występuje jeszcze inny typ
hemoglobiny, którą tworzy taki sam rodzaj łańcucha alfa jak w pierwszej
hemoglobinie oraz drugi łańcuch zwany gamma. Łańcuchy alfa i gamma są do
siebie podobne w 45%, ale łańcuch gamma jest już w 70% identyczny z łańcuchem
beta. Sugeruje to ich bliższe pokrewieństwo niż łańcuchów gamma i alfa.
Według Doolittle'a nikt nie wątpi, że te łańcuchy powstały na skutek
duplikacji genu5. Utrzymuje on, że podobnie jest w przypadku białek kaskady
krzepnięcia krwi, z tą różnicą, że wiele z nich podlega także podobnemu do
duplikacji genów procesowi tasowania eksonów, w którym na poziomie DNA
przestawiają się poszczególne domeny białek, odpowiedzialne za określone
funkcje i kodowane przez odrębne eksony. Różne kombinacje domen mogą dawać
nowe białka o różnych funkcjach. Uważa się, że tasowanie eksonów tworzy nowe
białka szybciej niż pojedyncze zastąpienia aminokwasów. Zdaniem Doolittle'a
proces ten, dzięki któremu powstają geny, przypominające swoistą mozaikę
kopii pojedynczych eksonów pochodzących z innych genów, jest szczególnie
pomocny przy kształtowaniu kaskad. Rozwój układu krzepnięcia krwi można
prześledzić, porównując kaskady o różnej złożoności u organizmów, które
wyewoluowały w różnym czasie, a zwłaszcza u tych stworzeń, które pojawiły się
w historii życia wcześniej, ponieważ jednym z głównych dążeń ewolucjonistów
molekularnych jest rozrysowanie drzewa genealogicznego rodziny białek w celu
zidentyfikowania małej liczby genów, które musiały posiadać wcześniej żyjące
organizmy.
Enzymy kaskady należą do klasy enzymów odcinających białka zwanych
proteazami serynowymi. Proteazy serynowe występują w dużych ilościach w
komórkach i tkankach organizmu, służąc do różnych celów niezwiązanych z
procesem krzepnięcia. Kiedy naczynia krwionośne zostaną przerwane i białka
występujące w osoczu dostaną się do nowego środowiska, proteazy tkankowe tną
wiele z nich na kawałki nieprecyzyjnie. Niektóre z tych kawałków są w
mniejszym stopniu rozpuszczalne niż białka, z których się wywodzą, i gromadzą
się razem, by uformować prymitywną postać skrzepu. Taki rodzaj prostego i
niespecyficznego mechanizmu krzepnięcia krwi funkcjonuje u wielu bezkręgowców
i - zdaniem Kennetha Millera, cytobiologa z Uniwersytetu Browna - był on
ewolucyjnym prekursorem systemu krzepnięcia u przodków dzisiejszych
kręgowców. Miller argumentuje, że miliony lat temu pewne proteazy serynowe
zduplikowały się i jedna z nich przedostała się do krwiobiegu, pozostając w
formie nieaktywnej, dopóki - po przerwaniu naczynia krwionośnego - nie
aktywowała jej proteaza tkankowa. Odtąd - twierdzi Miller - każde
udoskonalenie tego mechanizmu mogło być selekcjonowane przez dobór naturalny.
Kolejne poziomy złożoności, zwiększające efektywność kaskady, również
powstały dzięki duplikacji proteazy krzepnięcia.
Scenariusz ten można - zdaniem Millera - łatwo przetestować. Trzustka
produkuje dużo proteaz serynowych w celu trawienia pokarmu. Narząd ten ma
wspólne pochodzenie embrionalne z wątrobą, w której, jak się okazuje,
produkowane są proteazy krzepnięcia. Powstanie proteaz krzepnięcia wymaga
więc duplikacji proteazy trzustkowej, która zostaje włączona w wątrobie. Taki
scenariusz przewiduje, że enzymy krzepnięcia powinny być bardzo podobne, a
przynajmniej jeden musi być homologiczny do enzymu trzustkowego. I
rzeczywiście, trombina jest homologiczna do proteazy trzustkowej trypsyny, a
sześć innych enzymów kaskady kręgowców jest homologicznych względem siebie.
Podobnie, jak utrzymuje Miller, współczesny fibrynogen jest kopią genu
charakteryzującego się podobną sekwencją, ale niezwiązanego z krzepnięciem
krwi, który występuje u jednego z przedstawicieli bezkręgowców - ogórka
morskiego. Dla Millera jest jasne, że wszystkie białka kaskady krzepnięcia
krwi u kręgowców powstały poprzez duplikację i modyfikację istniejących
wcześniej genów.
Behe zgadza się, że w przypadku białek kaskady krzepnięcia krwi istnieją
mocne świadectwa następowania duplikacji genów i tasowania eksonów.
Przyznaje, że białka te są podobne do siebie. (...) Jednakże zduplikowane
geny to nic więcej jak tylko kopie starych genów, posiadające te same
własności. Ewolucjoniści muszą wyjaśnić, jak owe kopie uzyskały nowe
własności na drodze doboru naturalnego lub jakiegoś innego mechanizmu
przyrodniczego. Podobnie jak duplikacja genu, homologiczność białek również
nie daje żadnych wskazówek na temat przebiegu ewolucji. Homologie stanowią
jedynie świadectwo na rzecz wspólnego pochodzenia, czyli przemawiają za
zajściem ewolucji. Nic jednak nie mówią o mechanizmie ewolucji, jaki oferuje
na przykład darwinowska teoria doboru naturalnego. Doolittle wnioskuje zaś,
że kaskada krzepnięcia powstała właśnie drogą doboru naturalnego, ale nie
opiera tego wniosku na niczym innym jak tylko na homologiach między białkami
kaskady.
Wiedza o homologii jest z pewnością użyteczna, może rozjaśnić ścieżkę
pochodzenia i pohamować nasze hipotezy. Niemniej jednak sama znajomość
sekwencji, struktury i funkcji istotnych białek nie wystarczy do uzasadnienia
twierdzenia, że ewolucja jakiegoś poszczególnego złożonego systemu nastąpiła
drogą doboru naturalnego. Duplikacja genu nie jest wyjaśnieniem darwinowskim,
gdyż wskazuje jedynie na wspólne pochodzenie, nie zaś na mechanizm ewolucji.
(…..)
W przypadku kaskady krzepnięcia - twierdzi Behe - zduplikowane białko
aktywowałoby ten sam cel, co stare białko, i byłoby włączane przez to samo
białko, co zawsze. Trzeba jednak szczegółowo wyjaśnić, jak duplikaty białek
krzepnięcia zmieniły swoje własności, tworząc nowy etap kaskady, w którym
muszą być obecne także nowy cel i nowy aktywator dla wcześniej zduplikowanego
białka. Poważny model ewolucji procesu krzepnięcia powinien, zdaniem
Behe'ego, obejmować: ilościowy opis stanu wyjściowego przy uwzględnieniu
systemów oddziałujących ze sobą pośrednio; ilościowy opis stopniowego
przejścia do kolejnego etapu; szczegółowy opis dostosowania się mechanizmów
regulacyjnych do tych zmian; wpływające na układ naciski selekcyjne;
problemy, jakie zmiany ewolucyjne mogą sprawić organizmowi;
szacowany czas nastąpienia zmian; prawdopodobne rozmiary populacji gatunku
ancestralnego na każdym etapie rozwoju, i tak dalej. (….)
Ani scenariusz Doolittle'a, ani Millera nie dostarcza takich wyjaśnień -
twierdzi Behe. [B]Według niego Miller w ogóle nie porusza kluczowego dla
procesu krzepnięcia zagadnienia regulacji i ignoruje potencjalne trudności,
jakie mogą wynikać z jego scenariusza[/B]. Miller w odpowiedzi argumentuje,
że Behe błędnie podkreśla rolę regulacji kaskady krzepnięcia krwi u
współczesnych kręgowców, ponieważ prymitywny system krzepnięcia u wczesnych
kręgowców najprawdopodobniej działał przy niskim ciśnieniu krwi i brak
precyzyjnej regulacji nie był aż tak wielkim problemem jak teraz. Poza tym,
Miller uważa, że to, co Behe krytykuje w jego scenariuszu, nie stanowi
prawdziwej trudności dla ewolucji. Jest jednak faktem, że Miller w swoim
modelu bierze pod uwagę tylko pozytywne możliwości i nie dostarcza
ilościowych wyjaśnień, których domaga się Behe. „
Wielki propblem jak NIEKOMPLETNE PREKURSORY ewoluujacej do formy współczesnej
kaskady krzepnięcia krwi zdobywały przewagę selekcyjną, podczas rzekomych
serii duplikacji genów i tasowania egzonów jest nierozwiązany.
www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=89
"(......)Udzielono licznych odpowiedzi Behe’emu – mieli w tym udział również
biochemicy, łącznie ze mną – które odnosiły się do tego, jak naprawdę
powinien on przedstawić obecny stan literatury przy uwzględnieniu podanych
przez niego konkretnych przykładów. W rzeczywistości opublikowano próby
wyjaśnienia zagadnień, takich jak powstanie wici, układu krzepnięcia krwi
czy biochemicznej podstawy procesu widzenia. Należy przyznać, że
przedstawienie tego, w jaki
sposób aktualne dane biologii molekularnej sugerują procesy duplikacji
genu, tasowania domen i eksonów oraz ewolucji dywergentnej nie wyjaśnia, jak
niekompletne systemy zyskują przewagę selekcyjną. Obecnie jesteśmy jednak na
etapie gromadzenia wystarczającej ilości danych na podstawie sekwencji DNA i
trójwymiarowych struktur białek, by w niedalekiej przyszłości przeprowadzać
liczne testy przypuszczalnych wyjaśnień ewolucyjnych, co do których można by
się spodziewać, że nie będą „takimi sobie bajeczkami”."
Warto by było, gdybyś się nieco douczył, ponieważ czytując samych
ewolucjonistycznych autorów tak naprawdę nie masz pojęcia o stanie polemiki
pomiędzy ewolucjonistami i zwolennikami ID. Podaje ci kilka linków do
artykułów Michaela Beheego. Przeczytaj je z uwagą i gdy kolejny raz
wygooglujesz w internecie jakąś bajeczkę zapchajdziurę, to sprawdź czy aby
naukowcy ID nie rozebrali już tego sofizmatu na kawałki i nie sfalsyfikowali.
http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=25
http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=40
A tutaj znajdziesz film pokazujący, co się dzieje, kiedy brakuje jednego
czynnika krzepnięcia krwi. Wyciąg właściwe wnioski:
http://www.hemofilia.info.pl/informacje-o-chorobie.html
--
Wysłano z serwisu Usenet w portalu Gazeta.pl -> http://www.gazeta.pl/usenet/
anty(a)teusz
May 4, 2012, 6:09:22 PM5/4/12
to
kk <nove...@gazeta.SKASUJ-TO.pl> napisał(a):
[...]
> A tutaj znajdziesz film pokazujący, co się dzieje, kiedy brakuje jednego
> czynnika krzepnięcia krwi. Wyciąg właściwe wnioski:
>
Zeby tylko z krwia tak bylo...
A tak samo jest ze !WSZYSTKIMI! zjawiskami w naturze.
Ale to nie znaczy ze bog jest inteligentny na nasz ksztalt i podobienstwo
Raczej Rzeczywistos dala nam szanse na nasze upodobnienie sie do niej... ;)
Zas teizm bladzi we mgle ani mniej ani bardziej niz ateizm...
[...]
> A tutaj znajdziesz film pokazujący, co się dzieje, kiedy brakuje jednego
> czynnika krzepnięcia krwi. Wyciąg właściwe wnioski:
>
A tak samo jest ze !WSZYSTKIMI! zjawiskami w naturze.
Ale to nie znaczy ze bog jest inteligentny na nasz ksztalt i podobienstwo
Raczej Rzeczywistos dala nam szanse na nasze upodobnienie sie do niej... ;)
Zas teizm bladzi we mgle ani mniej ani bardziej niz ateizm...
0 new messages