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3.2.2. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
En términos generales, las propiedades funcionales se definen como “cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica algunas características de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto; por ejemplo, son propiedades funcionales la hidratación, el espumado, la emulsificación, la gelificación, etc.; éstas dependen fundamentalmente de factores intrínsecos propios de la molécula (conformación, relación y disposición de los aminoácidos, hidrofobicidad, ionización, carga eléctrica, forma, peso molecular, etc.), así como de factores extrínsecos del medio que los rodea, y que en ocasiones pueden modificarse (pH, fuerza iónica, temperatura, actividad acuosa, constante dieléctrica, etcétera).
Dichas propiedades se observan normalmente en las proteínas en estado natural, ya que se pierden cuando se presenta la desnaturalización (vg. por un fuerte tratamiento térmico), como ocurre con el suero de la leche. Es una práctica común medir la solubilidad de estos polímeros como una indicación de las propiedades funcionales que desarrollan; generalmente, mientras menos solubles sean más desnaturalizadas están. Por esta razón, es muy importante considerar el método de obtención de las proteínas, puesto que si éste implica un intenso daño, dichas propiedades se modificarán notoriamente.
En los cuadros 3.19 y 3.20 se muestran las propiedades funcionales más importantes que se presentan cuando los polipéptidos accionan entre sí, o entre los demás constituyentes de los alimentos, principalmente con el agua, los hidratos de carbono, los lípidos y las sales; estas asociaciones están en-función de los factores intrínsecos y extrínsecos que ya indicamos.
Como se mencionó, las proteínas en estado seco se hidratan mediante sus aminoácidos hidrófilos y retienen una cantidad de agua que está en equilibrio con la humedad relativa del medio ambiente; a esta propiedad se le llama capacidad de retención de agua, o sencillamente hidratación. Al colocar la molécula hidratada en un recipiente con agua, tenderá a saturar sus grupos hidrófilos con el disolvente hasta llegar a la solubilización; la velocidad de este proceso es diferente en cada caso. En general, cuanto más desnaturalizada esté la proteína más difícil es la solubilización puesto que se facilitan las interacciones proteína-proteína, y se puede llegar hasta la precipitación. Según sea la relación de concentraciones del polipéptido y del agua, la solución puede adquirir diferentes grados de viscosidad; en ocasiones, incluso, se logra establecer un gel mediante la creación de una red tridimensional de proteínas en la que queda atrapada el agua.
Otra propiedad funcional importante de estos polímeros es su capacidad emulsionante (véase el cuadro 3.21), sobre todo para los sistemas aceite/agua, ya que en os de agua/aceite no actúan adecuadamente; al igual que sucede con otros compuestos de carácter lipófilo-hidrófilo, el mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la orientación de los aminoácidos apolares hacia la fase lipídica y la de los polares hacia la fase acuosa. Por esta razón, para lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofobicidad que permita que las moléculas de proteína emigren a la interfase aceite/agua de la emulsión (o a la interfase aire/agua de las espumas) y se retengan allí para reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad. Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a solubilizarse en agua y su efecto en la interfase sería mínimo.
Esto ha hecho que en los últimos años se le haya otorgado una gran importancia a la hidrofobicidad de estas moléculas, y se hayan desarrollado métodos para medirla. Uno de ellos es la determinación de la cantidad de alcanos o triglicéridos que se unen a la proteína, pero también se puede determinar con sistemas de cromatografia y fluorometría.
En algunos sistemas proteínicos, además de la hidrofobicidad se han identificado otros factores igualmente decisivos para desarrollar sus capacidades de emulsificación y de espumado; por ejemplo, en el suero del queso, estas propiedades funcionales también se relacionan con la dispersabilidad y la solubilidad, así como con el contenido de grupos sulfhidrilos libres, de fósforo y de -lactoglobulina.
En el caso de las proteínas de la carne, la edad del animal también influye; los más viejos emulsifican mejor la grasa. Cuando éstas se calientan a >45 °C, se congelan o se someten a pH <5.5, se reducen la dispersabilidad y el contenido de sulfhidrilos, y aumenta la hidrofobicidad superficial, lo cual provoca una disminución de su capacidad de emulsificación; sin embargo, el calentamiento a altas temperaturas y a pH bajos, favorece la gelificación;92 por esto, la funcionalidad de las proteínas depende del tratamiento a que se sometan y del balance entre parámetros tales como la dispersabilidad, la hidrofobicidad, el contenido de sulfhidrilos, etcétera.
Por esta razón, es muy importante escoger el método adecuado para obtener las proteínas. En el cuadro 3.21 se muestran los valores de la capacidad emulsificante de algunos productos; a esta lista continuamente se le adicionan otros, tales como los derivados del ajonjolí, que son buenos emulsificantes, o los de la sangre; se ha sugerido utilizar este último, después de una decoloración, para la elaboración de algunos alimentos.
Existen diversos alimentos con estructura de emulsión que se estabilizan con proteínas, tales como la mayonesa, los embutidos, los helados, los productos de la repostería, etc., pero dadas las características de cada sistema, no cualquier polipéptido es adecuado para todos. Por esta razón, como sucede con los emulsionantes sintéticos, se han propuesto métodos para medir la capacidad emulsionante de las proteínas, basados en el índice de absorción agua/aceite que mide su carácter hidrófilo-lipófilo; es decir, determina si su tendencia a la solubilidad es liposoluble o hidrosoluble.
Una característica muy peculiar de las proteínas de la leche, del huevo, de la carne, de la soya, del pescado y algunas otras, es que establecen geles, ya sea mediante la adición de iones divalentes (vg. calcio) por un calentamiento de la suspensión correspondiente y después enfriamiento, o por acción enzimática (vg. la renina en la fabricación de quesos).
La gelificación es un proceso complejo que lleva consigo, en un primer paso, un desdoblamiento o desnaturalización de las proteínas, para después favorecer la interacción proteína-proteína que da origen a la estructura tridimensional ordenada en la que quedan retenidos el agua, los glóbulos de grasa, las sales y otras sustancias de bajo peso molecular; por estas razones, la dureza del gel depende de la intensidad de las fuerzas (vg. uniones hidrófobas, hidrófilas y covalentes) que constituyen dicha estructura y que están en función del pH, de la concentración del polímero, de la temperatura, de la fuerza jónica, del grado de desnaturalización, etcétera.
El peso molecular de los polímeros es fundamental; si es muy bajo se llegan a solubilizar completamente antes de que puedan gelificar; se ha visto que en el caso de la gelatina, la rigidez del gel es proporcional al peso molecular y al cuadrado de la concentración; por esto, el método que se siga para fabricar este producto es muy importante para lograr las propiedades deseadas.
El grado de gelificación de algunas proteínas, como las del suero de la leche, también se puede predecir midiendo la hidrofobicidad correspondiente, pues esta característica favorece la interacción proteína-proteína; en el caso de la asociación de la albúmina del suero bovino, se ha comprobado que los enlaces que se presentan en la creación del gel dependen del pH: existen uniones disulfuro por arriba del punto isoeléctrico que desaparecen por debajo de éste, para dar lugar a los enlaces hidrófobos e hidrófilos.
Consecuentemente, la rigidez, la textura, etc., de cada gel es muy variable y no todas las proteínas los producen en las mismas condiciones; incluso se ha observado que en lo individual, cada fracción proteínica constituyente del suero de la leche desarrolla una dinámica diferente de gelificación.
Los geles de la carne son más estables cuando se inducen entre 60 y 70°C; sin embargo. a esta temperatura los de la soya son muy débiles e inestables y se consiguen mejor cuando la temperatura alcanza 90 o 100°C.
Las mezclas a base de carne-soya que se usan para fabricar embutidos llegan a presentar algunos problemas de gelificación, pues en el proceso comercial se calientan a 70°C; sin embargo, con un tratamiento térmico adecuado que induzca la desnaturalización de las proteínas de soya se llega a mejorar sus propiedades gelificantes.
Las proteínas también tienen la capacidad de formar espumas; esta característica depende de la facilidad de establecer una partícula interfacial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener el aire, así como de soportar esfuerzos mecánicos. Las espumas se pueden considerar como dispersiones de burbujas de gas (generalmente aire) en una fase continua que puede ser líquida o semisólida; la función de las proteínas es reducir la tensión interfacial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la burbuja en contacto con el agua, y los hidrófobos hacia el interior, con el aire). En este fenómeno influyen muchos factores que al modificar las proteínas alteran la capacidad de espumado: pH, sales, azúcares, lípidos, temperaturas elevadas, viscosidad, grado de ionización, etc.
No todas las espumas que se producen son estables; algunas de ellas tienen una duración muy corta y tienden inmediatamente al colapso; otras, sin embargo, presentan una vida mucho más larga y son, como las de la clara del huevo, las que más se emplean. Parece ser que las características de las proteínas y los factores externos que influyen en ellas cambian la capacidad de espumado y la estabilidad de las espumas, y existen métodos analíticos para diferenciar estos dos aspectos.
Otra propiedad funcional importante es la de la producción de la masa de panificación, que es prácticamente exclusiva de las proteínas del trigo.
Existen muchos métodos de laboratorio para determinar las propiedades funcionales de las proteínas; sin embargo, la extrapolación de estos datos a un sistema complejo, como es un alimento, no siempre es representativa. La mejor manera de obtener información sobre la efectividad de una determinada propiedad es usar la proteína en forma directa en el alimento y observar su comportamiento.
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