Un fármaco agonista pleno es aquel que se une a un receptor y lo activa al máximo, produciendo una respuesta biológica completa. Es decir, este tipo de fármaco actúa como si fuera el propio ligando endógeno del receptor, generando una respuesta máxima.
Por otro lado, un agonista parcial es un fármaco que se une a un receptor y lo activa, pero solo produce una respuesta parcial, incluso cuando se administra en la dosis máxima. En general, los agonistas parciales tienen una eficacia inferior al 100%, lo que significa que no son capaces de activar completamente el receptor.
Por su parte, un antagonista competitivo es un fármaco que se une a un receptor y lo bloquea, impidiendo que el ligando endógeno o cualquier otro agonista pueda unirse y activar el receptor. Este tipo de antagonista compite con el ligando endógeno por el sitio de unión en el receptor.
Finalmente, un antagonista no competitivo es un fármaco que se une a un sitio alostérico en el receptor, es decir, a un sitio diferente del sitio de unión del ligando endógeno o de los agonistas. La unión de un antagonista no competitivo cambia la conformación del receptor, lo que impide la activación del receptor incluso cuando el ligando endógeno está presente en concentraciones fisiológicas normales.
Un fármaco agonista pleno es aquel que se une a un receptor y lo activa al máximo, produciendo una respuesta biológica completa. Es decir, este tipo de fármaco actúa como si fuera el propio ligando endógeno del receptor, generando una respuesta máxima.
Por otro lado, un agonista parcial es un fármaco que se une a un receptor y lo activa, pero solo produce una respuesta parcial, incluso cuando se administra en la dosis máxima. En general, los agonistas parciales tienen una eficacia inferior al 100%, lo que significa que no son capaces de activar completamente el receptor.
Por su parte, un antagonista es un fármaco que se une a un receptor y lo bloquea, impidiendo que el ligando endógeno o cualquier otro agonista pueda unirse y activar el receptor. Este tipo de antagonista compite con el ligando endógeno por el sitio de unión en el receptor.