Vers la thermochimie anarchiste_20

[yvan Bozzonetti]

Vers la thermochimie anarchiste_20
(Quand le vin(gt) est tiré, il faut le boire)

Je vais maintenant supposer qu'il y a un certain nombre de molécules
différentes attachées au miroir : AB, AE, DF,... Tout ceci se déroule
dans un solvant que j'imagine polaire, donc qui induit des effets
électriques locaux.
J'admets que AB n'a pas ou peu de polarisation électrique, ce qui est
le cas général. Ainsi une chaîne de molécules ABABAB... ne présente
pas d'effet de charges électrique à sa surface et restera droite. Elle
ne va pas se replier pour exposer des éléments hydrophiliques et
cacher des portions hydrophobiques, en admettant que le solvant soit
de l'eau liquide.
Ainsi, la chaîne ABABAB... ne suit pas l'espace de morphing et donc ne
le voit pas. Même si elle est chimiquement possible, elle ne se
formera pas, car les éléments A sont attachés au miroir et il n'y a
pas de pression « entropique » pour les en détacher, tout simplement,
pour cette molécule, l'espace de morphing n'existe pas.
Si maintenant, la suite : ABDFAE... se replie en raison de propriétés
hydrophiles et hydrophobes, alors cette chaîne va voir l'espace de
morphing et sera donc effectivement produite car il y aura alors
l'énergie potentielle produite par l'augmentation d'entropie
nécessaire pour décoller les éléments AE, DF,... du miroir.
Les protéines sont constituées de l'assemblage de chaînes de peptides,
mais pas dans n'importe quel ordre : Seulement de chaînes qui se
replient alors que l'immense majorité des assemblages au hasard
produit des chaînes qui ne se replient pas ou faiblement. Peut-être,
parmi toutes les combinaisons possibles, juste une sur un million se
replie et a de ce fait un intérêt catalytique biologique.
Les molécules de la vie sont donc « choisies » avec une très grande
sélectivité. En science biochimique, il n'y a qu'une conclusion
possible : Un dieu a choisi les bonnes molécules, chacune est autant
de miracle.
Pour l'anarchie physique, c'est juste un effet du mapping de l'espace
de morphing sur l'espace euclidien. Mais il y a encore un miracle :
Une protéine, c'est l'assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
repliés. Pourquoi des chaînes de polypeptides doivent-elles
s'associer ? La plupart des chaînes de polypeptides, repliées ou non,
n'ont aucune tendance à s'associer avec d'autres et donc à former des
protéines.
Là intervient la remarque faite précédemment qu'un espace de dimension
de contenu dont la dimensionalité est un peu supérieure à un est
associé à un autre espace de dimensionalité compris entre zéro et un.
Un tel espace se projette par une suite d'éléments discontinus sur
l'espace euclidien.
J'avais donc des polypeptides repliés attachés par un bout au miroir,
si maintenant je veux les détacher, je dois disposer d'une nouvelle
source d'entropie, donc de désordre qui convertisse de l'énergie
potentielle en énergie cinétique pour détacher ces éléments. Cela ne
peut se faire qu'en ouvrant un autre espace, mais le seul restant est
l'espace de dimensionalité inférieure à un associé à l'espace de
dimensionalité supérieure à un qui sélectionne les chaînes repliées.
Ainsi les chaînes repliées attachées un miroir ouvrent-elles un
espace qui engendre l'association de plusieurs chaînes. Celles qui ne
peuvent s'associer restent collées au miroir et finissent par être
détruites par des effets de recyclage. Seules survivent et sont
libérées les chaînes repliées qui peuvent s'associer en plusieurs
éléments.
Je viens d'inventer les protéines, mais pas tout à fait les acides
nucléiques ni certains traits des protéines comme les repliements en
feuillets.

Y.B.
–
Contre la foi et l'eglise.
Contre l'ordre et le gouvernement.
Pour l'action directe et l'anarchie.

[yvan Bozzonetti]